[TiMing]：SiSuDanBaiGouXiangZhuanBianJiLiJiQiFenZiJieGouDeYanJiu
[作者]：李贵阳[ZuoZhe]：LiGuiYang[专业]：高分子化学与物理[ZhuanYe]：GaoFenZiHuaXueYuWuLi
[导师]：周平[DaoShi]：ZhouPing[学位]：硕士[XueWei]：ShuoShi
[单位]：复旦大学[DanWei]：FuDanDaXue
[关键词]：丝素蛋白;构象;分子结构;蛋白质;密度泛函理论
[时间]：20010501[页数]：72页[点击]：20042[分类号]：O631[语种]：中文文摘[来源]： 毕业论文
[文摘]：该文利用圆二色谱法观察了再生丝素蛋白由无规线团(silkⅠ结构)向β折叠(silkⅡ结构)的转变及其β折叠的聚集过程,对此提出了类似于病毒蛋白的神经性退变过程的成核依赖性机理.在这个机理中存在两个过程:(1)成核过程,这是决定转变速率的一步,涉及无规卷曲向β折叠转变及其聚集成核的过程;(2)β折叠聚集增长过程,该过程的增长速率对于无规卷曲的蛋白质浓度遵循一级反应动力学.而且还证明了只有在核或称为种子引入的情况下,温度升高方可明显加速β折叠的聚集增长过程,否则该过程即使在温度很高的情况下也进行很慢.我们推测在蚕和蜘蛛的吐丝过程中,丝蛋白分子链都存在着这样一种具有成核依赖性的构象转变及聚集过程.这一工作为我们更好地理解生物体中的成丝过程提供了理论依据.
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