[TiMing]：-ATPaseCuiHuaJiZhiDeYingXiang'>YiDanBaiMeiHeShuiFenXiePoChuLiDuiZhiMoH<'+>-ATPaseCuiHuaJiZhiDeYingXiang
[作者]：张楠[ZuoZhe]：ZhangZuo[专业]：细胞生物学[ZhuanYe]：XiBaoShengWuXue
[导师]：邱全胜[DaoShi]：QiuQuanSheng[学位]：硕士[XueWei]：ShuoShi
[单位]：北京师范大学[DanWei]：BeiJingShiFanDaXue
[关键词]：大豆下胚轴(GlycinemaxL.);质膜H<'+>_ATPase'>_ATPase\"/(620)")'>质膜H<'+>_ATPase;磷酸酶结构域;钒酸钠;胰蛋白酶;水分胁迫
[时间]：20010501[页数]：46页[点击]：20041[分类号]：Q2;Q556.9[语种]：中文文摘[来源]： 毕业论文
[文摘]：-ATPase钒酸钠抑制效应的影响水分胁迫对质膜H<'+>-ATPase催化机制的影响.实验结果显示,温和胰蛋白酶处理显著提高H<'+>-ATPase的ATP水解活力.并且发现酶切处理降低了钒酸钠对ATPase的抑制效应,当钒酸钠浓度为2mmol/L时,ATPase活力仅被抑制53.49﹪,而未经酶切的对照组则被抑制64.13﹪.ATP水解动力学分析表明,胰蛋白酶酶切处理既不影响ATP水解K<,m>值也不影响钒酸钠的抑制类型,酶切前后的K<,m>值都等于0.34mmol/L,并且都属于反竞争抑制.以上结果显示胰蛋白酶酶切处理可能改变了磷酸酶结构域的结构而影响了钒酸钠的抑制效应,暗示C-末端调节着磷酸酶结构域的结构和功能.'>该文在大豆(GlycinemaxL)下胚轴为材料,采用蔗糖密度梯率法制得高纯度质膜微囊,分析了胰蛋白酶处理对质膜H<'+>-ATPase钒酸钠抑制效应的影响水分胁迫对质膜H<'+>-ATPase催化机制的影响.实验结果显示,温和胰蛋白酶处理显著提高H<'+>-ATPase的ATP水解活力.并且发现酶切处理降低了钒酸钠对ATPase的抑制效应,当钒酸钠浓度为2mmol/L时,ATPase活力仅被抑制53.49﹪,而未经酶切的对照组则被抑制64.13﹪.ATP水解动力学分析表明,胰蛋白酶酶切处理既不影响ATP水解K<,m>值也不影响钒酸钠的抑制类型,酶切前后的K<,m>值都等于0.34mmol/L,并且都属于反竞争抑制.以上结果显示胰蛋白酶酶切处理可能改变了磷酸酶结构域的结构而影响了钒酸钠的抑制效应,暗示C-末端调节着磷酸酶结构域的结构和功能.
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